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1.
Journal of Veterinary Science ; : 219-222, 2012.
Article in English | WPRIM | ID: wpr-65173

ABSTRACT

Reports of influenza A virus infections in dogs has received considerable attention from veterinarians, virologists, and epidemiologists. Interaction between influenza viral hemagglutinin and cell oligosaccharides containing sialic acid residues results in infection. Sialic acids have an alpha-2,3-linkage to the penultimate galactose in the avian influenza virus receptor and an alpha-2,6-linkage in the human receptor. To date, there are no detailed data on the tissue distribution or histological features of either type of sialic acid-linked influenza virus receptors in beagle dogs, which are common laboratory animals and pets. We conducted the current study to visualize the in situ tissue distribution of both sialic acid-linked influenza virus receptors in various organs of beagle dogs using Maackia amurensis lectin II and Sambucus nigra agglutinin. Both alpha-2,3- and alpha-2,6-sialic acid-linked receptors were detected in the endothelial cells of the respiratory tract and other organs. Endothelial cells of most gastrointestinal organs were negative for alpha-2,3-sialic acid-linked receptors in the dogs. Our results suggested that these canine organs may be affected by influenza virus infection. The findings from our study will also help evaluate the occurrence and development of influenza virus infections in dogs.


Subject(s)
Animals , Female , Male , Dog Diseases/metabolism , Dogs/metabolism , Influenza A Virus, H5N1 Subtype/metabolism , Maackia/chemistry , N-Acetylneuraminic Acid/metabolism , Organ Specificity , Orthomyxoviridae Infections/metabolism , Plant Lectins/metabolism , Receptors, Cell Surface/analysis , Receptors, Virus/analysis , Sambucus nigra/chemistry
2.
Journal of Veterinary Science ; : 7-13, 2011.
Article in English | WPRIM | ID: wpr-224357

ABSTRACT

The primary determinant of influenza virus infectivity is the type of linkage between sialic acid and oligosaccharides on the host cells. Hemagglutinin of avian influenza viruses preferentially binds to sialic acids linked to galactose by an alpha-2,3 linkage whereas hemagglutinin of human influenza viruses binds to sialic acids with an alpha-2,6 linkage. The distribution patterns of influenza receptors in the avian respiratory tracts are of particular interest because these are important for initial viral attachment, replication, and transmission to other species. In this study, we examined the distribution patterns of influenza receptors in the respiratory tract of chickens, ducks, pheasants, and quails because these species have been known to act as intermediate hosts in interspecies transmission. Lectin histochemistry was performed to detect receptor-bearing cells. Cell-specific distribution of the receptors was determined and expression densities were compared. We observed species-, site-, and cell-specific variations in receptor expression. In general, receptor expression was the highest in quails and lowest in ducks. Pheasants and quails had abundant expression of both types of receptors throughout the respiratory tract. These results indicate that pheasants and quails may play important roles as intermediate hosts for the generation of influenza viruses with pandemic potential.


Subject(s)
Animals , Cell Membrane/metabolism , Hemagglutinin Glycoproteins, Influenza Virus/metabolism , Host-Pathogen Interactions , Influenza A virus/metabolism , Influenza in Birds/metabolism , Lectins/metabolism , Poultry/metabolism , Poultry Diseases/metabolism , Receptors, Cell Surface/analysis , Receptors, Virus/analysis , Respiratory System/chemistry , Sialic Acids/metabolism , Species Specificity , Specific Pathogen-Free Organisms
3.
Indian J Exp Biol ; 1996 Jul; 34(7): 652-7
Article in English | IMSEAR | ID: sea-60364

ABSTRACT

The present study was undertaken to identify the receptor for dengue virus type 2 (DV) induced macrophage cytotoxin (CF2) on mouse peritoneal macrophages (MPhi). The binding of 125I-labelled CF2 to MPhi was saturable (15 nM), reversible, temperature, pH- and time-dependent. The saturation concentration was similar to that causing cell death. Scatchard analysis showed the presence of intermediate type of affinity receptor and the number of receptor sites was 1.1 x 10(6) per cell with dissociation constant of 14.28 nM.


Subject(s)
Animals , Cytotoxins/biosynthesis , Dengue Virus , Macrophages, Peritoneal/metabolism , Mice , Mice, Inbred Strains , Receptors, Virus/analysis
4.
Acta bioquím. clín. latinoam ; 26(1): 85-94, mar. 1992. ilus
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-109349

ABSTRACT

Se efectuó un estudio comparativo de los receptores para la variante RD del virus coxsacki B3 presentes en la membrana plamática de eritrocitos humanos y de células de rhabdomiosarcoma (RD). Para ello se usó un anticuerpo monoclonal, obtenido a partir del receptor presente en la célula RD, el cual fue marcado con 125l. El ligando marcado se unió a los receptores de los eritrocitos humanos e impidió que el virus se uniera a ellos. El anticuerpo monoclonal saturó los receptores, lo que permitió calcular el número de sitios de unión, que fue de 1.95x10 3 por eritrocito, número aproximadamente 10 veces menor que los calculados para las células RD. Los receptores de ambas células fueron bloqueados en su unión al ligando, cuando dos proteasas usadas, la quimotripsina y la pronasa, ejercieron su acción proteolítica, modificando la estructura de los receptores. Los presentes en la membrana plasmática de las células RD fueron más sensibles a la acción proteolítica que los presentes en los eritrocitos. Otra proteasa usada, la tripsina, bloqueó los receptores sobre los eritrocitos en un porcentaje similar a como lo hicieron las otras dos enzimas. Por el contrario, los receptores presentes en las células RD fueron casi insensibles al tratamiento con la tripsina.Las glicoforinas A, tipos MN y MM, fueron capaces de competir por ambos receptores, no así la tipo NN. Se concluye de esto que los receptores presentes en la membrana plasmática de los eritrocitos humanos y de las células RD, son de naturaleza proteica y comparten epítopes. El receptor presente en los eritrocitos humanos para el virus coxsackie B3, variante RD, que es bloqueado por el anticuerpo monoclonal, podría ser la glicoforina A, tipo MN y/o MM


Subject(s)
Humans , Mice , Enterovirus B, Human/immunology , In Vitro Techniques , Receptors, Virus/analysis , Tumor Cells, Cultured/immunology , Antibodies, Monoclonal , Chymotrypsin , Enterovirus B, Human/classification , Erythrocytes/immunology , Glycophorins/immunology , HeLa Cells , Endopeptidases , Pronase , Receptors, Virus/drug effects , Receptors, Virus/immunology , Rhabdomyosarcoma/immunology , Trypsin , Tumor Cells, Cultured/drug effects
5.
Medicina (B.Aires) ; 49(2): 162-5, 1989. tab
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-85324

ABSTRACT

En un modelo experimental de inmunodeficiencia provocada por déficit de proteínas, se demuestra: 1) en el timo, existencia de graves alteraciones en sus poblaciones celulares que se encuentran drmáticamente disminuídas: W3/13+ (pan- T), W3/25+ (CD4+) y OX8+ (DC8+), existiendo una población celular que contiene TdT como único marcador; 2) alteraciones en el ciclo celular de la IgA que permitieron demostrar in vivo la presencia de células pre-B en placas de Peyer con alteración marcada en las subpoblaciones T; 3) los mecanismos involucrados en la inmunidad mediada por células son dañados por el déficit de proteínas y continúan alterados después de que dicho déficit ha sido superado; 4) en el timo, la administración por via oral de una dieta de caseína al 20% restaura la población celular- T W3/13+ luego de 21 días, pero la subpoblación W3/25+ (CD4+) se encuentra muy disminuida; 5) al mismo tiempo se reinicia, en placas de Peyer, la diferenciación de los precursores de células plasmáticas de clase IgA, aunque se encuentra la diferenciación de los precursores de células plamáticas de clase IgA, aunque se encuentra alterado, tanto en ellas como en ganglio mesentérico, el número absoluto de células que expresan y contienen IgA, así como el de las células T maduras, especialmente la población CD4+; 6) el dearrollo de un mecanismo de tolerancia a dextrina que es antígeno-específico, está mediado por células-T y puede ser transferido a receptores normales, ya sea con células provenientes de...


Subject(s)
Rats , Animals , Protein Deficiency/complications , Peyer's Patches/pathology , Thymus Gland/pathology , Antigens, Differentiation, T-Lymphocyte/analysis , Immunity, Cellular , Immunoglobulin A/analysis , Rats, Inbred Strains , Receptors, Antigen, T-Cell/analysis , Receptors, Virus/analysis
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